Основные темы раздела:
2.1. Особенности ферментативного катализа
2.2. Свойства ферментов
2.3. Кинетика ферментативных реакций
2.4. Коферментная функция витаминов
2.5. Классы ферментов
2.6. Регуляция активности ферментов
2.7. Ингибиторы ферментов
2.8. Применение ферментов в медицине
Превращения различных молекул в клетках организма катализируют ферменты. В условиях, характерных для живого организма, без участия ферментов эти реакции протекали бы очень медленно, поэтому практически все они идут с участием биологических катализаторов.
Каждый фермент способен катализировать лишь очень небольшое число реакций, часто только одну. Ферменты - это белки, имеющие специфическую первичную, вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуру. Они могут быть простыми или сложными белками. Если фермент - сложный белок, то его небелковую часть называют кофактором, или кофермен-том, а белковую - апоферментом. Апофермент с коферментом образуют активную форму катализатора - холофермент:
Апофермент + Кофактор → Холофермент. (кофермент)
Активность ферментов, cпособность ускорять реакции зависит от степени сохранности натив-ной структуры белка. При нарушении нативной
конформации, например при нагревании, резком изменении pH, воздействии денатурирующих агентов, они теряют каталитические свойства. Большинство ферментов проявляет активность в водных растворах при физиологических значениях рН и температуры.