Часть IV. Физиология систем внутренних органов

Буферные свойства белков крови обусловлены способностью аминокислот ионизироваться. Концевые карбокси- и аминогруппы белковых цепей играют в этом отношении незначительную роль, так как таких групп мало и их рK' существенно отличаются от рН крови. Значительно больший вклад в создание буферной емкости белковой системы вносят боковые группы, способные ионизироваться, и особенно имидазольное кольцо гистидина.

К буферным белкам относятся белки плазмы (в частности, альбумин) и содержащийся в эритроцитах гемоглобин. На долю последнего приходится большая часть буферной емкости белковой системы, что связано как со значительной концентрацией гемоглобина, так и с относительно высоким содержанием в нем гистидина.

В дополнение к высокой концентрации белков в клетках другим фактором, увеличивающим буферную емкость, является значение pK белков, близкое к 7,4.

Несмотря на то, что pH в клетках немного ниже, чем снаружи, его величина внутри клеток изменяется в соответствии с колебаниями во внеклеточной жидкости. Протоны и бикарбонаты медленно и в небольшом количестве диффундируют через клеточную мембрану, поэтому для восстановления равновесия обычно требуется несколько часов. Исключение составляют лишь эритроциты, в которых равновесие восстанавливается очень быстро. CO₂, тем не менее, способен к быстрой диффузии через мембрану. В эритроцитах главным является гемоглобиновый буфер (Hb), действующий следующим образом:

H⁺ + Hb ↔ HHb (27.24)

Гемоглобин играет также важную роль в буферной емкости крови благодаря изменению его кислотных свойств при оксигенации и дезоксигенации. В физиологическом диапазоне рН оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем дезоксигемоглобин. Такая разница обусловлена главным образом влиянием кислорода, связанного с железом, на связывание Н⁺ соседними имидазольными группами гистидина. Благодаря этому влиянию гемоглобин, освобождая в тканях кислород, приобретает большую способность к связыванию ионов Н⁺ образующихся при одновременном поглощении СO₂. При поглощении кислорода кровью в легких происходят обратные процессы. Таким образом, обмен O₂ усиливает буферный эффект гемоглобина.

Буферные свойства крови обусловлены суммарным эффектом всех анионных групп слабых кислот; важнейшими из них являются бикарбонат и анионные группы белков («протеинаты»). Все эти анионы, обладающие буферными эффектами, называют буферными основаниями (по международной номенклатуре - buffer bases, BB).

В плазме основную часть буферных оснований составляют ионы HCO₃^-, а в эритроцитах - протеинаты. В цельной крови более чем 1/3 всех анионов обладают буферным действием.

Концентрация буферных оснований в артериальной крови составляет примерно 48 ммоль/л. Очень важно, что эта величина не изменяется при сдвигах напряжения СO₂. Рассмотрим причины такого постоянства. Предположим, например, что напряжение СO₂ возрастает. При этом образуются равные количества H⁺ и HCO₃^-. Ионы Н⁺ почти полностью связываются протеинатами, переходящими при этом в недиссоциированную форму. В результате концентрация протеинатов снижается настолько, насколько увеличивается концентрация бикарбоната.

Поскольку суммарная концентрация буферных оснований крови не зависит от pCO₂, по ней можно судить о сдвигах кислотно-основного равновесия, вызванных увеличением или уменьшением содержания нелетучих кислот в крови. Отклонение концентрации буферных оснований от нормального уровня (48 ммоль/л) называется избытком оснований (по международной номенклатуре - base excess, BE). Таким образом, в норме BE по определению равен нулю. При патологическом увеличении содержания буферных оснований BE становится положительным, а при снижении - отрицательным. В последнем случае можно использовать термин «дефицит оснований».