Счастье вдруг в тишине постучалось в двери…
Л. Дербенев
КФК — продуцент мембранопротектора креатинфосфата (неотона), индикатор эффективности энергетических сдвигов, стимулятор агрегации тромбоцитов, компонент фосфатной буферной системы, индикатор фосфолипазного механизма цитолиза и т.д.
Каждый слой представленной физиологической «иконы» фермента требует отдельного рассмотрения в цикле лекций и клинических примерах, но… нам всегда некогда, и мы отвлекаемся на частности. «Феномен разобщения» активности АСТ и КФК нами описан 30 лет назад, и суть его заключается в том, что при высокой КФК и низкой АСТ больные выживают (реанимация в инфекции), а при высокой АСТ и низкой КФК больные умирают.
Задолго до летального исхода у больных вирусными гепатитами (повышение КФК для них нехарактерно) отмечается агональный выброс КФК. И это следствие катализируемой им в крови реакции: АТФ + креатин = АДФ + креатинфосфат («Неотон» — по справочнику Видаля).
КФК является важнейшим мембранопротектором, так как образует известное метаболическое средство — креатинфосфат, или неотон. Этот фермент влияет на фонд АДФ (индуктор агрегации тромбоцитов), а значит, на реологические свойства крови. В покое КФК может не определяться (ее активность является почти нулевой). Но при любом стрессе активность КФК повышается и в клинике — практически до неограниченных (более 1000 МЕ/л) значений. КФК — абсолютно стресс-зависимый фермент, который является индикатором реализуемого энергетического потенциала организма.
Повышение в крови КФК, например, является информативным тестом шумовибрационного влияния на организм. Это сопровождается дефицитом витаминов С, Р, В6, РР и возрастанием степени проницаемости эритроцитарных и других мембран, что отмечено у рабочих и подтверждено экспериментально на крысах.
КФК является компонентом энергопродуцирующей системы различных тканей (мозга, сердца, мышц). Ее отличают следующие свойства:
1) катализирует как прямую, так и обратную реакции (синтез и распад креатинфосфата) с фармакологическими свойствами последнего;
2) реагирует на гормональные воздействия быстрого (адреналин) и длительного (глюкокортикоиды) характера;
3) чувствительна к детергентному для мембран и разобщающему для биологического окисления действию свободных жирных кислот;
4) относится к лабильной энергопродуцирующей системе по сравнению с инертной АСТ.
То есть фактически вся система КФК является механизмом адаптации к изменяющимся биоэнергетическим потребностям миокарда, мозга и мышц при разном уровне кровоснабжения. Находится в конкурентных или синергичных взаимоотношениях с ЩФ за неорганический фосфат и нарабатывает АДФ — регулятор агрегации тромбоцитов.
КФК-система работает в следующих ключевых зонах метаболизма:
1) регулирует соотношение АТФ/АДФ в клетке, влияя тем самым на процессы биологического окисления и гликолиза;
2) обеспечивает транспорт макроэргического фосфата из митохондрий в цитоплазму;
3) энергетически обеспечивает транспортные АТФазы;
4) регенерирует АТФ для Са-АТФаз и Са-зависимых органелл и механизмов;
5) транспортирует информационную РНК из ядра;
6) обеспечивает внутриклеточный баланс фосфора.
С учетом этих позиций более высокие уровни КФК у крыс, например, объясняются и более высокими физиологическими характеристиками: пульсом и частотой дыхания. Это обусловлено более коротким сроком жизни и свойственными им физиологическими параметрами. Потому крысам и требуются более вариативные адаптивно-пригодные метаболические системы. А у человека, например, физиологические параметры в виде дыхательной эуритмии жестко константны и выражаются следующей формулой: 20 (число дыханий) × 4 = 80 (пульс) × 4 = 320 (скорость диссоциации Нb).
Но не будем забывать, что крысы выживают популяционно, а человек индивидуально. И интеллектуальная надстройка требует высокого уровня белка (у крыс — 65 г/л, а у человека — 75 г/л; при более низком термогенезе: у крыс АСТ — 400 МЕ/л, а у человека — 30 МЕ/л).
Таблица 7
Сроки жизни ферментов и физиологический смысл ферментемии
Название фермента | Период «полужизни» | Физиологический смысл |
АСТ | 17±5 ч | Субстратный контроль за циклом трикарбоновых кислот |
АЛТ | 47±10 ч | Глюкозоаланиновый шунт |
Глутаматдегидрогеназа | 18±1 ч | Интегратор метаболизма |
ЛДГ1 | 113±60 ч | Функционально полезна |
ЛДГ5 | 10±2 ч | Потенциально токсична |
ЩФ | 3–7дней | Выход глюкозы из клетки |
ГГТ | 3–4 дня | Транспорт АМК и пептидов |
Холинэстераза | 10 дней | Наработка ацетила |
Амилаза | 3–6 ч | Лизирует гликоген |
Липаза | 3–6 ч | Потенциально токсична |
КФК | 15 ч | Системная роль |
Таблица 8
Содержание ферментов в крови и их характеристика
Фермент и № классификации | Оптимальный показатель | Характеристика |
ЛДГ (1.1.1.27.) | 250 МЕ/л | Константна |
ГБД (1.1.1.27.) | 200 МЕ/л | Константна |
ЩФ (3.1.3.1.) | 100 МЕ/л | Константна |
Гамма-глутамилтранспептидаза (2.3.2.2.) | Около 20 МЕ/л | Индуцируема |
АСТ (2.6.1.2.) | 30 МЕ/л | Стабильна |
АЛТ (2.6.1.1.) | 20 МЕ/л | Стабильна |
АСТ/АЛТ — коэффициент де Ритиса | 1,5 | |
КФК (2.7.3.2.) | До 20 МЕ/л | Очень вариативна |