Поиск
Озвучить текст Озвучить книгу
Изменить режим чтения
Изменить размер шрифта
Оглавление
Для озвучивания и цитирования книги перейдите в режим постраничного просмотра.

Урок 9. Креатинфосфокиназа — фермент спасения

Счастье вдруг в тишине постучалось в двери…
Л. Дербенев

КФК — продуцент мембранопротектора креатинфосфата (неотона), индикатор эффективности энергетических сдвигов, стимулятор агрегации тромбоцитов, компонент фосфатной буферной системы, индикатор фосфолипазного механизма цитолиза и т.д.

Каждый слой представленной физиологической «иконы» фермента требует отдельного рассмотрения в цикле лекций и клинических примерах, но… нам всегда некогда, и мы отвлекаемся на частности. «Феномен разобщения» активности АСТ и КФК нами описан 30 лет назад, и суть его заключается в том, что при высокой КФК и низкой АСТ больные выживают (реанимация в инфекции), а при высокой АСТ и низкой КФК больные умирают.

Задолго до летального исхода у больных вирусными гепатитами (повышение КФК для них нехарактерно) отмечается агональный выброс КФК. И это следствие катализируемой им в крови реакции: АТФ + креатин = АДФ + креатинфосфат («Неотон» — по справочнику Видаля).

КФК является важнейшим мембранопротектором, так как образует известное метаболическое средство — креатинфосфат, или неотон. Этот фермент влияет на фонд АДФ (индуктор агрегации тромбоцитов), а значит, на реологические свойства крови. В покое КФК может не определяться (ее активность является почти нулевой). Но при любом стрессе активность КФК повышается и в клинике — практически до неограниченных (более 1000 МЕ/л) значений. КФК — абсолютно стресс-зависимый фермент, который является индикатором реализуемого энергетического потенциала организма.

Повышение в крови КФК, например, является информативным тестом шумовибрационного влияния на организм. Это сопровождается дефицитом витаминов С, Р, В6, РР и возрастанием степени проницаемости эритроцитарных и других мембран, что отмечено у рабочих и подтверждено экспериментально на крысах.

КФК является компонентом энергопродуцирующей системы различных тканей (мозга, сердца, мышц). Ее отличают следующие свойства:

1) катализирует как прямую, так и об­ратную реакции (синтез и распад креатинфосфата) с фармакологичес­кими свойствами последнего;

2) реагирует на гормональные воздействия быстрого (адреналин) и длительного (глюкокортикоиды) характера;

3) чувствительна к детергентному для мембран и разобщающему для биологического окисления действию свободных жирных кислот;

4) относится к лабильной энергопродуцирующей системе по сравнению с инертной АСТ.

То есть фактически вся система КФК является механизмом адаптации к изменяющимся биоэнергетическим потребностям миокарда, мозга и мышц при разном уровне кровоснабжения. Находится в конкурентных или синергичных взаимоотношениях с ЩФ за неорганический фосфат и нарабатывает АДФ — регулятор агрегации тромбоцитов.

КФК-система работает в следующих ключевых зонах метаболизма:

1) регулирует соотношение АТФ/АДФ в клетке, влияя тем самым на процессы биологического окисления и гликолиза;

2) обеспечивает транспорт макроэргического фосфата из митохондрий в цитоплазму;

3) энергетически обеспечивает транспортные АТФазы;

4) регенерирует АТФ для Са-АТФаз и Са-зависимых органелл и механизмов;

5) транспортирует информационную РНК из ядра;

6) обеспечивает внутриклеточный баланс фосфора.

С учетом этих позиций более высокие уровни КФК у крыс, например, объясняются и более высокими физиологическими характеристиками: пульсом и частотой дыхания. Это обусловлено более коротким сроком жизни и свойственными им физиологическими параметрами. Потому крысам и требуются более вариативные адаптивно-пригодные метаболические системы. А у человека, например, физиологические параметры в виде дыхательной эуритмии жестко константны и выражаются следующей формулой: 20 (число дыханий) × 4 = 80 (пульс) × 4 = 320 (скорость диссоциации Нb).

Но не будем забывать, что крысы выживают популяционно, а человек индивидуально. И интеллектуальная надстройка требует высокого уровня белка (у крыс — 65 г/л, а у человека — 75 г/л; при более низком термогенезе: у крыс АСТ — 400 МЕ/л, а у человека — 30 МЕ/л).

Таблица 7

Сроки жизни ферментов и физиологический смысл ферментемии

Название фермента Период
«полужизни»
Физиологический смысл
АСТ 17±5 ч Субстратный контроль за циклом трикарбоновых кислот
АЛТ 47±10 ч Глюкозоаланиновый шунт
Глутаматдегидрогеназа 18±1 ч Интегратор метаболизма
ЛДГ1 113±60 ч Функционально полезна
ЛДГ5 10±2 ч Потенциально токсична
ЩФ 3–7дней Выход глюкозы из клетки
ГГТ 3–4 дня Транспорт АМК и пептидов
Холинэстераза 10 дней Наработка ацетила
Амилаза 3–6 ч Лизирует гликоген
Липаза 3–6 ч Потенциально токсична
КФК 15 ч Системная роль

Таблица 8

Содержание ферментов в крови и их характеристика

Фермент и № классификации Оптимальный показатель Характеристика
ЛДГ (1.1.1.27.) 250 МЕ/л Константна
ГБД (1.1.1.27.) 200 МЕ/л Константна
ЩФ (3.1.3.1.) 100 МЕ/л Константна
Гамма-глутамилтранспептидаза (2.3.2.2.) Около 20 МЕ/л Индуцируема
АСТ (2.6.1.2.) 30 МЕ/л Стабильна
АЛТ (2.6.1.1.) 20 МЕ/л Стабильна
АСТ/АЛТ — коэффициент
де Ритиса
1,5
КФК (2.7.3.2.) До 20 МЕ/л Очень вариативна

Для продолжения работы требуется Registration
На предыдущую страницу

Предыдущая страница

Следующая страница

На следующую страницу
Урок 9. Креатинфосфокиназа — фермент спасения
На предыдущую главу Предыдущая глава
оглавление
Следующая глава На следующую главу