В состав клеток в качестве одного из постоянных компонентов входят свободные аминокислоты. Они могут иметь как эндогенное, так и экзогенное происхождение.
Эндогенные аминокислоты образуются в клетках в соответствующих анаболических путях или в результате распада внутриклеточных белков. Экзогенные аминокислоты поступают в клетку в качестве продуктов распада пищевых белков.
В условиях голодания основным источником свободных аминокислот становится процесс распада внутриклеточных белков. Этот процесс играет важную роль не только в обеспечении клеток свободными аминокислотами, но и в удалении аномальных белков, которые появляются в результате мутаций, возникновения ошибок в процессе трансляции, химической модификации аминокислотных остатков полипептидных цепей или их неправильного фолдинга.
Важным источником аминокислот являются экзогенные (пищевые) белки
Распад белков происходит под влиянием протеолитических ферментов (протеиназ)
Протеолитические ферменты относятся к пептидгидролазам — энзимам, гидролизующим пептидную связь
Протеолиз — процесс расщепления белков до пептидов и аминокислот
Процесс распада белков (протеолиз) обеспечивается особой группой энзимов — пептидгидролаз (пептидаз), которые объединяются термином «протеолитические ферменты». Все они катализируют реакцию гидролиза пептидных связей:
&hide_Cookie=yes)
Протеолитические ферменты подразделяются на две основные группы:
- эндопептидазы, которые гидролизуют внутренние пептидные связи в молекуле белка. К ним относятся ферменты желудочно-кишечного тракта пепсин, трипсин, химотрипсин, коллагеназа и др., а также энзимы, участвующие во внутриклеточном протеолизе (катепсины и др.);
- экзопептидазы, которые гидролизуют концевые пептидные связи в полипептидной цепи. В зависимости от того, на каком конце пептида находится гидролизуемая связь, они разделяются на две подгруппы (рис. 8.1):
- карбоксипептидазы (карбоксипептидаза А), гидролизующие С-концевую пептидную связь;
- аминопептидазы, гидролизующие N-концевую пептидную связь, в частности аминопептидазы тонкого кишечника.
&hide_Cookie=yes)
Рис. 8.1. Схема гидролиза пептидных связей в белковой молекуле различными пептидгидролазами (аминокислотные остатки изображены в форме кружков)
Пептидгидролазы подразделяются:
◊ на эндопептидазы;
◊ экзопептидазы
Подобно всем другим энзимам протеолитические ферменты обладают субстратной специфичностью. Они проявляют свойство гидролизовать пептидные связи только между определенными аминокислотами. Информация о субстратной специфичности некоторых протеолитических энзимов представлена на рис. 8.2.
&hide_Cookie=yes)
Рис. 8.2. Субстратная специфичность некоторых протеолитических ферментов
В этом разделе учебника будут рассмотрены только те вопросы, которые касаются внутриклеточного распада белков. Особенности переваривания пищевых белков изложены в главе 16.1.
Внутриклеточный распад белков может происходить двумя различными путями:
- при помощи протеолитических ферментов лизосом (лизосомальный протеолиз);
- при помощи протеолитических ферментов протеасом (протеасомный протеолиз).
Внутриклеточный распад белков происходит при помощи:
◊ протеолитических ферментов лизосом;
◊ протеолитических ферментов протеасом