Глава 3. Ферменты

Ферменты (энзимы) представляют собой белки-катализаторы. Подобно небелковым катализаторам они ускоряют достижение состояния химичес­кого равновесия в реакциях. Как и небелковые катализаторы, они катализируют те реакции, которые могут идти и в их отсутствие, только со значительно меньшей скоростью. При этом в процессе реакции они не расходуются.

В отличие от небелковых катализаторов ферменты обладают:

• значительно более высокой каталитической мощностью;
• высокой специфичностью каталитического действия;
• способностью проявлять эффект в мягких условиях (рН, близкое к нейтральному; температура в пределах 28–37 °С; нормальное давление).

Благодаря ферментам обеспечивается возможность последовательного и целенаправленного течения химических реакций в живых организмах и тем самым обеспечивается сама возможность существования живой материи. Это связано с тем, что характерной чертой живой материи явля­ется обмен веществ и подавляющее большинство химических превращений в живых организмах (до 85–90%) имеет каталитическую природу.

Ферменты — белки, обладающие каталитическими свойствами

Ферменты (энзимы) — от латинского слова fermentum (закваска). Они содержатся во всех живых организмах. По химической природе ферменты представляют собой белки. Проявление их каталитических свойств зависит от состояния физико-химических условий среды, в которой они функционируют

В чистом виде ферменты впервые были получены в 1926 г.

Денатурация ферментов сопровождается потерей их каталитических свойств

Уже в 30-е годы прошлого века были получены убедительные доказательства того, что ферменты представляют собой белки. Важным аргументом в пользу белковой природы ферментов послужило их свойство подвергаться денатурации. Причем, как и следовало ожидать, денатурация ферментов сопровождается потерей их каталитических свойств.

Мир ферментов чрезвычайно разно­об­разен. Они сильно различаются по молекулярной массе, которая колеблется от 10 до 1000 кДа. При этом ферменты в большинстве своем имеют значительно большую молекулярную массу, чем превращаемые ими вещества.

Среди ферментов имеются представители, которые являются простыми (химотрипсин, пепсин, рибонуклеаза и др.) или сложными белками (дегидрогеназы, трансферазы и др.).

Ферменты, представляющие собой сложные белки, имеют сходные характерные черты строения. В их состав входит:

• термолабильная часть, которая представляет собой белковый компонент и обозначается термином «апофермент»;
• термостабильная часть, представляющая собой небелковый компонент молекулы, — кофермент.

Наиболее просто устроенный кофермент представлен атомом металла (например, цинком в РНК-полимеразе, молибденом — в альдегидоксидазе и др.).

Небелковый компонент может по-раз­ному связываться с апоферментом. В том случае если соединение обеспечивается прочной ковалентной связью, кофермент обозначается термином «простетическая группа» фермента (гем в составе ферментов гемопротеинов, флавиновая группа — в молекулах флавиновых дегидрогеназ и др.). Очень многие коферменты представляют собой производные витаминов.

В целом молекула активного фермента — сложного белка — обознача­ется термином «холофермент»:

холофермент = апофермент + кофермент.

Кофермент — небелковый компонент фермента, принимающий участие в акте катализа

Апофермент — белковая часть молекулы фермента

Простетическая группа — ковалентно связанный с апоферментом кофермент

Холофермент — молекула активного фермента — сложного белка, состоящая из апофермента и кофермента

Компартмент — пространственный специализированный отсек клетки, в котором осуществляются определенные метаболические процесс

Ферменты обладают характерной локализацией в клетках эукариот. Некоторые из них более или менее гомогенно распределены во внутриклеточных компартментах, а другие локализуются только в определенных структурах клетки. Среди ферментов, имеющих специфическое расположение в клетке, следует указать:

• 5'-нуклеотидазу и Na⁺-K⁺-АТФазу, которые связаны с наружной клеточной мембраной (плазмалеммой);
• арилсульфатазу, ассоциированную с эндоплазматическим ретикулумом;
• сукцинатдегидрогеназу, встроенную во вну­треннюю митохондриальную мем­брану;
• каталазу, локализующуюся в пероксисомах;
• лактатдегидрогеназу и аминотрансферазы, находящиеся в цитоплазме.