ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
Иммуноглобулины - класс структурно связанных белков надсемейства иммуноглобулинов, содержащих 2 вида парных полипептидных цепей: лёгкие (L), с низкой молекулярной массой, и тяжёлые (H), с высокой молекулярной массой. Все 4 цепи соединены вместе дисульфидными связями. Константные участки лёгких цепей бывают 2 типов - каппа (κ) и лямбда (λ); константные участки тяжёлых цепей представлены 5 основными формами - мю (μ), гамма (γ), дельта (δ), альфа (α) и эпсилон (ε). Каждая из них ассоциирована с отдельным классом иммуноглобулинов. На основании структурных и антигенных признаков H-цепей иммуноглобулины (антитела) подразделяют (в порядке относительного содержания в сыворотке) на IgG (80%), IgA (15%), IgM (10%), IgD (менее 0,1%), IgE (менее 0,01%). Молекулы IgG, IgD и IgE представлены мономерами, IgM - пентамерами; молекулы IgA в сыворотке крови - мономеры, а в экскретируемых жидкостях (слюна, секреты слизистых оболочек, слёзная жидкость) - димеры. Большое количество возможных комбинаций L- и H-цепей создаёт многообразие антител каждого индивидуума.
IgM синтезируются при первичном попадании антигена в организм. Пик образования IgM приходится на 4-5-е сут ответа; далее происходит снижение титра. Образование IgM к некоторым антигенам (например, антигенам жгутиков бактерий) происходит постоянно. К IgM относят значительную часть антител, специфичных к антигенам грамотрицательных бактерий. Наличие в сыворотке крови IgM к антигенам конкретного возбудителя указывает на острый инфекционный процесс. Молекула IgM - пентамер; 5 субъединиц соединены J-цепью (от англ. Joining - связывающий), благодаря чему молекула IgM имеет 10 антигенсвязывающих участков.