РАЗДЕЛ 2. ФЕРМЕНТЫ

Основные темы раздела:

2.1. Особенности ферментативного катализа.

2.2. Свойства ферментов.

2.3. Кинетика ферментативных реакций.

2.4. Коферментная функция витаминов.

2.5. Классы ферментов.

2.6. Регуляция активности ферментов.

2.7. Ингибиторы ферментов.

2.8. Применение ферментов в медицине.

Превращения различных молекул в клетках организма катализируют ферменты. В условиях, характерных для живого организма, без участия ферментов эти реакции протекали бы очень медленно, поэтому практически все они идут с участием биологических катализаторов.

Каждый фермент способен катализировать лишь очень небольшое число реакций, часто только одну. Ферменты - это белки, имеющие специфическую первичную, вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуру. Они могут быть простыми или сложными белками. Если фермент - сложный белок, то его небелковую часть называют кофактором, или коферментом, а белковую - апоферментом. Апофермент с коферментом образует активную форму катализатора - холофермент:

Апофермент + Кофактор → Холофермент. (кофермент)

Активность ферментов, способность ускорять реакции зависит от степени сохранности нативной структуры белка. При нарушении нативной

конформации, например при нагревании, резком изменении рН, воздействии денатурирующих агентов, они теряют каталитические свойства. Большинство ферментов проявляет активность в водных растворах при физиологических значениях рН и температуры.

2.1. ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА

Ферменты обладают высокой специфичностью и повышают скорость строго определенных биохимических реакций. Ферменты не влияют на положение равновесия ускоряемых ими реакций, в ходе реакции они не расходуются и не претерпевают необратимых изменений (рис. 2.1).

Каталитическая мощность ферментов (отношение скорости реакции в присутствии катализатора к скорости реакции без катализатора) обычно лежит в диапазоне от 10⁶ до 10¹⁴, поэтому ферменты обеспечивают проведение нервных импульсов, сердечное сокращение и другие быстротекущие процессы.