21.3.1.2. Свойства и функции отдельных белковых фракций
Альбумин. Около 60% общего белка плазмы приходится на долю альбумина, содержание которого составляет 35–50 г/л (см. табл. 21.2). Молекулярная масса альбумина — одного из самых низкомолекулярных белков плазмы — равна 69 000 а.е.м. Общая площадь поверхности множества мелких молекул альбумина велика, поэтому они особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью веществ. К веществам, связываемым альбумином, относятся: билирубин, уробилин, жирные кислоты, соли желчных кислот и некоторые экзогенные вещества — пенициллин, сульфамиды, ртуть и т.д. Молекула альбумина может связать 25–50 молекул билирубина.
Поскольку альбумин составляет самую большую фракцию белков плазмы (молекула альбумина относительно невелика, и его моляльная концентрация примерно в 6 раз больше, чем всех других белков плазмы), сдвиги в содержании альбумина особенно сильно влияют на коллоидно-осмотическое давление. Снижение концентрации альбумина в плазме часто приводит к задержке воды в межклеточном пространстве (интерстициальный отек). При многих воспалительных заболеваниях и поражениях печени и почек содержание альбумина снижается.
Глобулины. Глобулинами называют группу белков, которые могут быть разделены электрофоретически. В порядке убывания электрофоретической подвижности различают a1-, a2-, b- и g-глобулины (см. рис. 21.1). Однако даже эти субфракции неоднородны по составу белков: каждую из них можно разделить при помощи других методов, например иммуноэлектрофореза.
Фракция a1-глобулинов состоит из многих конъюгированных белков, простетической группой которых являются углеводы — преимущественно гексозы и гексозамины. Эти белки называют гликопротеинами. Около 2/3 всего количества глюкозы плазмы присутствует в связанной форме в составе гликопротеинов. К субфракции гликопротеинов относится еще одна группа углеводсодержащих белков — протеогликаны (мукопротеины), в состав которых входят мукополисахариды.
К другим белкам, выделяющимся вместе с a1-глобулинами, относятся тироксинсвязывающий белок, витамин В12-связывающий глобулин (транскобаламин), билирубинсвязывающий глобулин и кортизолсвязывающий глобулин (транскортин).
Фракция a2-глобулинов включает гаптоглобин, относящийся по химическому строению к протеогликанам, и медьсодержащий белок церулоплазмин. На каждую молекулу последнего приходится 8 атомов меди, обусловливающих оксидазную активность этого белка. Церулоплазмин связывает около 90% всей меди, содержащейся в плазме.
К b-глобулинам относятся основные белковые переносчики липидов и полисахаридов. Важное значение липопротеинов состоит в том, что они удерживают в растворе нерастворимые в воде жиры и липоиды и обеспечивают тем самым их перенос кровью. Около 75% всех жиров и липоидов плазмы входят в состав липопротеинов. Небольшие количества липопротеинов обнаруживаются и во фракции a1-глобулинов.
Кроме липопротеинов к b-глобулинам относится группа металлсодержащих белков, один из которых — трансферрин — служит переносчиком меди и железа. Каждая молекула трансферрина содержит два атома трехвалентного железа; именно трансферрин обеспечивает транспорт этого элемента кровью. В норме трансферрин плазмы лишь на 30% насыщен железом, и содержание железа составляет 1 мг Fe3+ на 1 л плазмы.
К неоднородной группе g-глобулинов относятся белки с самой низкой электрофоретической подвижностью. Данная группа включает большинство защитных и обезвреживающих веществ крови (иммуноглобулинов). Выделяют иммуноглобулины (Ig) нескольких классов (IgA, IgD, IgE, IgG, IgM). При большинстве заболеваний, особенно воспалительных, содержание g-глобулинов в плазме повышается. При этом количество белков плазмы обычно остается приблизительно тем же, так как повышение содержания g-глобулинов сопровождается примерно равным уменьшением фракции альбумина; в результате так называемый альбумин-глобулиновый коэффициент снижается. К g-глобулинам относятся также агглютинины крови, называемые анти-А и анти-В.
Фибриноген выявляется в виде узкой отдельной полосы, расположенной между полосами b- и g-глобулинов. Этот белок представляет собой растворимый предшественник фибрина; последний превращается в нерастворимую форму, обеспечивая образование сгустка крови. Молекула фибриногена имеет удлиненную форму (соотношение длины к ширине равно 17:1). Высокая вязкость растворов фибриногена обусловлена тенденцией его молекул образовывать агрегаты в виде «ниток бус».
Характерные изменения фракции фибриногена обнаруживаются лишь при некоторых редких заболеваниях, поэтому электрофоретически выявляемые сдвиги в содержании этого белка не имеют большого диагностического значения. Именно поэтому при электрофорезе на бумаге обычно используют не плазму, а сыворотку, в результате чего на типичной электрофореграмме полоса фибриногена отсутствует (см. рис. 21.1).