Андреев A.Ю., Кушнарева Ю.E., Старков A.A. Митохондриальный метаболизм свободных радикалов кислорода // Биохимия. 2005. Т. 70. С. 246–264.
Антоненко Ю.Н., Аветисян А.В., Бакеева Л.Е. с соавт. Митохондрии-направленные производные пластохинона в качестве инструментов прерывания программы старения. 1. Катионные производные пластохинона: Синтез т тсследования in vitro // Биохимия. 2008. Т. 7 (12). С. 1273–1287 (англ).
Ардашев А.В. Анатомия и физиология проводящей системы сердца // Клиническая аритмология / Под ред. проф. А.В. Ардашева. М.: МЕДПРАКТИКА-М, 2009. 1220 с.
Афанасьев Ю.И., Юрина Н.А. Гистология. М.: Медицина, 2001. 744 с.
Блум Ф., Лейзерсон А., Хофстедтер Л. Мозг, разум и поведение. М., 1988. Учебное издание. Пер.с англ. Е.З. Годиной. М.: Мир, 1988. 248 с.
Богородинский Д.К., Скоромец А.А., Бабиченко Е.И. с соавт. Спинной мозг // Большая медицинская энциклопедия: В 30 т. / гл. ред. Б.В. Петровский. 3-е изд. М., 1985. Т. 24. Сосудистый шов. Тениоз. 544 с.
Владимиров Ю.А., Проскурина Е.В., Демин Е.М. с соавт. Дигидрокверцетин (taxifolin) и другие флавоноиды как ингибиторы образования свободных радикалов на ключевых стадиях апоптоза // Биохимия. Т. 74. С. 301–307.
Гурин А.М. Структурно-функциональные особенности сердечной мышечной ткани человека // Современные наукоемкие технологии. 2009. № 11 (приложение). С. 28–40.
Кожемякина О.В., Ягужинский Л.С. Комплексы форбола вызывают опухоли через протеинкиназу С. // Биохимия. Т. 55. С. 595–607.
Колосова Н.Г., Акулов A.E., Стефанова Н.А. с соавт. Эффект малата на развитие индуцированного ротеноном изменений в мозге крыс Wistar и OXYS: МРС-исследование // Доклады академии наук. 2011. Т. 437, С. 72–75.
Николенко В.Н., Оганесян М.В., Яхно Н.Н. с соавт. Глимфатическая система головного мозга: функциональная анатомия и клинические перспективы // Неврология, нейропсихиатрия, психосоматика. 2018. Т. 10(4), С. 94–100.
Панов А.В., Ляхович В.В. Митохондриальная адениннуклеотид-транслоказа // Биоорганическая химия. 1978. Т. 4. С. 5–18.
Панов А. Практическая митохондриология. 2016. Research Gate. DOI: 10.13140/RG.2.1.5153.6485.
Синельников Р.Д., Синельников Я.Р. Атлас анатомии человека в 4 томах. М.: Медицина, 1996. Т. 4. 320 с.
Уголев А.М. Эволюция пищеварения и принципы эволюции функций. Элементы современного функционализма. Издательство «Наука», 1985.
Уразаев А. (1998) Натрий-калий-хлор-котранспорт в клеточной мембране // Усп. физиол. наук. Т. 29, С. 12–38.
Adelroth P.P. Brzezinski. Surface-mediated proton-transfer reactions in membrane-bound proteins // Biochim. Biophys. Acta. 2004. Vol. 1655. P. 102–115.
Antonenko Y.N., Kovbasnjuk O.N., Yaguzhinsky L.S. Evidence in favor of the existence of a kinetic barrier for proton transfer from a surface of bilayer phospholipid membrane to bulk water. Biochim. Biophys. Acta. 1993. Vol. 1150(1). P. 45–50.
Barja G. Chapter 1. The Mitochondrial Free Radical Theory of Aging. Prog Mol Biol Transl Sci. 2014; 127:1–27. doi: 10.1016/B978-0-12-394625-6.00001-5.
Bielski B.H.J. () Reevaluation of the spectral and kinetic properties of HO2 and O2•− free radicals // Photochemistry and Photobiology. 1978. Vol. 28. P. 645–649.
Bielski B.H., Arudi R.L., Sutherland M.W. A study of the reactivity of HO2/O2- with unsaturated fatty acids // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258. P. 4759–4761.
Blaak E. Gender differences in fat metabolism. Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 2001. Vol. 4(6). P. 499–502.
Brand M.D. The sites and topology of mitochondrial superoxide production // Exp. Gerontol. 2010. Vol. 45. P. 466–472.
Brand M.D. Mitochondrial generation of superoxide and hydrogen peroxide as the source of mitochondrial redox signaling. Free Rad. Biol.Med. 2016. Vol. 100. P. 14–31.
Brown G.C., Borutaite V. There is no evidence that mitochondria are the main source of reactive oxygen species in mammalian cells. Mitochondrion. 2012. Vol. 12(1). P. 1–4.
Carter S.L., Rennie C., Tarnopolsky M.A. Substrate utilization during endurance exercise in men and women after endurance training. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2001. Vol. 280(6). P. E898–907. DOI: 10.1152/ajpendo.2001.280.6.E898.
Chance B. Electron transfer: Pathways, mechanisms, and controls // Ann. Rev. Biochem. 1977. Vol. 46. P. 967–980.
Chance B., Williams G.R. Respiratory enzymes in oxidative phosphorylation. III. The steady-state // J. Biol. Chem. 1955. Vol. 217. P. 409–427.
Chocron E.S., Munkácsya E., Pickering A.M. Cause or casualty: The role of mitochondrial DNA in aging and age associated disease. Biochim. Biophys. Acta. Molecular Basis of Disease. 2019. P. 285–297.
Chretien D., Benit P., Ha H.H. et al. Mitochondria are physiologically maintained at close to 50 degrees C. // PLoS Biol. 2018. Vol. 16(1): e2003992. doi: 10.1371/journal.pbio.2003992. eCollection 2018 Jan.
DeBalsi K.L., Hoff K.E., Copeland W.C. Role of the mitochondrial DNA replication machinery in mitochondrial DNA mutagenesis, aging and age-related diseases // Ageing Research Review. 2017. Vol. 33. P. 89–104.
Gebicki J.M., Bielski B.H.J. Comparison of the Capacities of the Perhydroxyl and the Superoxide Radicals To Initiate Chain Oxidation of Linoleic Acid // J. Am. Chem. Soc. 1981. Vol. 103. P. 7020–7022.
Gellerich F.N., Gizatullina Z. et al. Extramitochondrial Ca2+ in the nanomolar range regulates glutamate-dependent oxidative phosphorylation on demand // PLoS One. 2009. Vol. 4, N 12.
Gellerich F.N., Gizatullina Z. et al. The regulation of OXPHOS by extramitochondrial calcium // Biochim. Biophys. Acta. 2010. Vol. 1797. P. 1018–1027.
Haines T.H. Anionic lipid headgroups as a proton-conducting pathway along the surface of membranes: a hypothesis // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1983. Vol. 80. P. 160–164.