При ПА важную патофизиологическую роль придают структуре пищевых белков, их стабильности во время температурной обработки и ферментативного расщепления, а также принадлежности к семейству протеинов [1]. Как оказалось, все эти свойства существенно влияют на сенсибилизацию к пищевым продуктам и выраженность клинических реакций на них. В одних случаях пищевые аллергены в сыром виде не вызывают реакцию, в других - при термической обработке усиливается аллергенная потенция продукта (например, орехов). Кроме того, такой пищевой аллерген, как протеин (реже гликопротеин), включает разные аллергенные белки - компоненты аллергена, которые также обладают разной аллергенной потенцией [2, 3].
Поскольку у биологически родственных видов часто присутствуют белки с общей структурой, обычно продуцируемые против них антитела могут связываться с аналогичными или похожими структурами белков организмов разных видов [2, 3]. Этот феномен, при котором специфичные для одного аллергена IgE-антитела начинают распознавать другие, похожие по структуре аллергены (гомологи) и связываться с ними, получил название аллергической перекрестной (кросс-) реактивности. Как правило, это происходит при 70% идентичности аминокислотной последовательности протеинов аллергенов; реже ее вызывают аллергены с менее чем 50% идентичностью, что обусловлено высокой аффинностью IgE.
В каждом белке аллергена выделяют видоспецифичные компоненты - уникальные маркеры, которые позволяют идентифицировать первичный специфический источник сенсибилизации (например, к березе или кошке). Другие компоненты аллергенов классифицируют как маркеры для кросс-реактивности благодаря схожести их белковых структур и свойствам связывания с IgE. Они могут присутствовать во многих источниках аллергенов, иногда даже не близкородственных - так называемые паналлергены (в частности, именно перекрестной реактивностью объясняется синдром кошка-свинина). У каждого компонента аллергена есть несколько разных эпитопов - мест связывания с IgE.