Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны. Названию белки, наиболее принятому в отечественной литературе, соответствует термин протеины (от греч. proteios - первый). К настоящему времени достигнуты большие успехи в установлении соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма и в понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней.
В зависимости от молекулярной массы различают пептиды и белки. Пептиды имеют меньшую молекулярную массу, чем белки. Для пептидов более свойственна регуляторная функция (гормоны, ингибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мембраны, антибиотики, токсины и др.).
12.1. α-Аминокислоты
12.1.1. Классификация
Пептиды и белки построены из остатков α-аминокислот. Общее число встречающихся в природе аминокислот превышает 100, но некоторые из них обнаружены лишь в определенном сообществе организмов, 20 наиболее важных α-аминокислот постоянно встречаются во всех белках (схема 12.1).
α-Аминокислоты - гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.
Схема 12.1. Важнейшие α-аминокислоты*
* Сокращенные обозначения применяются только для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков. ** Незаменимые аминокислоты.
Названия α-аминокислот могут быть построены по заместительной номенклатуре, но чаще используются их тривиальные названия.
Тривиальные названия α-аминокислот обычно связаны с источниками выделения. Серин входит в состав фиброина шелка (от лат. serieus - шелковистый); тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros - сыр); глутамин - из злаковой клейковины (от нем. Gluten - клей); аспарагиновая кислота - из ростков спаржи (от лат. asparagus - спаржа).